Menemukan Antibiotik Baru dengan Bantuan Bakteri
Bakteri ternyata dapat menuntun kita untuk menemukan antibiotik baru. Sel bakteri memiliki lapisan pelindung berupa dinding sel, yang cukup tebal untuk dapat ditembus oleh antibiotika. Selama ini struktur dinding sel bakteri masih belum begitu diketahui, namun baru-baru ini tim ilmuwan dari Universitas Duke telah mengidentifikasi sejenis protein yang dinamakan MurJ, yang penting perannya dalam menyusun dinding sel bakteri dan melindunginya dari ancaman. Hasil temuan ini dipublikasikan di jurnal Nature Structure and Molecular Biology.
Para ilmuwan yang meneliti antibiotika perlu mengetahui lebih dalam lagi mengenai penyusunan dinding sel bakteri guna mengembangkan antibiotika baru untuk melawan resistensi bakteri. Di Amerika Serikat saja, infeksi kuman MRSA yang resisten terhadap antibiotika menyebabkan 12.000 kasus kematian per tahun.
Dinding sel bakteri tersusun dari bahan yang dinamakan peptidoglikan. Molekul pembuat peptidoglikan disintesis di dalam sel dan dipindahkan melalui membaran sel guna membangun dinding sel terluar. Pada tahun 2014, sekelompok ilmuwan lain telah menemukan bahwa MurJ adalah sejenis protein pembawa (transporter) yang berlokasi di membran sel yang berperan untuk menyusun dinding sel bakteri. Tanpa MurJ, prekursor peptidoglikan akan menumpuk di dalam sel dan mematikan bakteri.
Banyak ilmuwan telah berupaya memecahkan misteri struktur MurJ, namun tidak berhasil karena membran protein merupakan bahan yang sulit untuk ditangani. Pada penelitian baru ini, tim ilmuwan dari Univeristas Duke dapat mengkristalkan MurJ dan mengidentifikasi struktur molekulnya hingga resolusi 2-angstrom menggunakan metode kristalografi sinar X. Diharapkan dengan penemuan ini dapat ditemukan senyawa obat yang mampu menghambat MurJ dan pada akhirnya akan membunuh bakteri penyebab infeksi.
Referensi:
Alvin C Y Kuk, Ellene H Mashalidis, Seok-Yong Lee. Crystal structure of the MOP flippase MurJ in an inward-facing conformation. Nature Structural & Molecular Biology, 2016; DOI: 10.1038/nsmb.3346
by 
